Monfregola, Jlenia (2006) Analisi funzionale in mammiferi ed in Caenorhabditis elegans dell’enzima ε-N-trimetil-lisina idrossilasi: una proteina implicata nella biosintesi della carnitina. [Tesi di dottorato] (Unpublished)

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Abstract

La carnitina è la molecola deputata al trasporto degli acidi grassi a catena lunga dal citoplasma cellulare alla matrice mitocondriale. Questo trasporto è essenziale per il metabolismo energetico della cellula in quanto è nella matrice mitocondriale che gli acidi grassi vengono β-ossidati. La fonte principale di carnitina per un organismo è la dieta. Gli alimenti con alto contenuto proteico come carne e fegato di manzo sono quelli più ricchi di carnitina, mentre il latte di mucca e alcuni prodotti cerealicoli, come grano e riso, danno solo un discreto apporto di questo metabolita. In realtà numerosi organismi sono in grado di sintetizzare questa molecola in maniera endogena mediante un processo chiamato: BIOSINTESI della CARNITINA In questi organismi la sintesi di carnitina avviene a partire dagli amminoacidi lisina e metionina. La biosintesi di carnitina avviene in quattro tappe catalizzate da quattro rispettivi enzimi: la ε-trimetil-lisina diossigenasi (TMLD); la HTML aldolasi (HTMLA), la TMABA deidrogenasi, e la beta-butirro-betaina diossigenasi (BBD), che trasforma la butirrobetaina in carnitina. Molto si conosce sul ruolo svolto dalla carnitina e sui soui effetti pleiotropici, mentre ben poco si conosce sul ruolo svolto dalla sua biosintesi. Il mio studio si è concentrato: 1) sulla caratterizzazione funzionale del primo enzima della biosintesi della carnitina TMLD, la cui reazione sembra essere la tappa limitante di questo processo; 2) sull’isolamento e sullo studio degli ortologhi di questo enzima in organismi modello quali Mus musculus e Caenorhabtidis elegans.

Item Type: Tesi di dottorato
Uncontrolled Keywords: Carnitina, Acidi grassi, Beta-ossidazione, Metabolismo energetico
Depositing User: dott.ssa Maria Rosaria Bellavita
Date Deposited: 30 Jul 2008
Last Modified: 30 Apr 2014 19:24
URI: http://www.fedoa.unina.it/id/eprint/1079

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